Antitestek ellen

Definíció[ szerkesztés ] Az immunglobulinok olyan glikoproteinek az immunglobulin szupercsaládbanamelyek ellenanyagként funkcionálnak. Antitestek ellen ellenanyag és immunglobulin elnevezéseket gyakran egymás helyettesítésére használják.

Szerkezetüket tekintve globulinok a fehérje elektroforézis γ-régiójában találhatók.

Antitestek a COVID-19 fertőzésen átesettekben

Az ellenanyagokat az immunrendszer Antitestek ellen származó plazmasejtek termelik és választják ki. A folyamat során a B-sejtek a nekik megfelelő antigént megkötik, aktiválódnak és plazmasejtté, vagy memóriasejtté differenciálódnak.

Az ellenanyagok alapváza egy monomerde az ellenanyag lehetnek monomer, dimer, trimer, tetramer, pentamer stb. A monomer egy "Y"-alakú molekula, amely két egyforma nehézláncból és két egyforma könnyű láncból áll. Az egyes láncokat egymással diszulfid-híd köti össze. Emlősök esetén a nehézláncnak öt típusa van: γ, δ, α, μ és ε. Ezek az immunglobulinok osztályát határozzak meg. Az α és γ nehézláncok kb.

Minden nehézláncnak egy konstans régiója van, amelyik azonos az adott osztályba tartozó immunglobulinok esetén, és egy variábilis régiója, amely eltérő az egyes B sejtek immunglobulinja esetén, de azonos az adott B sejt által termelt immunglobulinok vonatkozásában. A γ, α és δ nehézláncok konstans régiója három doménből és egy kapocs régióból hinge áll; a μ és ε nehézlánca 4 doménből áll.

A variábilis domént — minden nehézlánc esetén — egy domén alkotja. Ezek a domének kb.

A könnyűláncok csupán schistosomiasis inkubációs periódus típusát ismerjük: λ és κ. Emberben ezek hasonlóak egymáshoz, de minden egyes immunglobulinban csak egyikük fordul elő. Minden könnyűlánc két doménből áll, egy konstans és egy variábilis domén alkotja.

A könnyűláncok hozzávetőlegesen aminosavból állnak. Az "Y"-alakú monomer két nehéz- és két könnyű láncból áll. Ez összesen hat-nyolc konstans domént és négy variábilis domént jelent.

Az "Y" ágainak végeit Fab fragmensnek hívják, ami a nehéz- és a könnyű-lánc egy-egy variábilis és konstans doménjéből áll és együttesen alkotja az antigén kötő helyet a monomer N-terminális végén.

Ígéretes az antitest-terápia az új koronavírus által okozott megbetegedés kezelésében

A két variábilis domén a nekik megfelelő antigént köti. A papain enzim a monomert két Fab fragment antigen binding fragmensre és egy Fc fragment crystallizable fragmensre hasítja. Egy másik enzim, a pepszin a kapocsrégió alatt hasítja a molekulát, így egy F ab 2 fragmens és egy Fc fragmens keletkezik.

Összefoglalva, a szervezetben található immunglobulinok az antigének rendkívül széles körét tudják megkötni.

Ezt a diverzitást az ún. Ebben a folyamatban bizonyos gének variábilis Vdiverzitás D és kapcsoló joining; J a nehézlánc, ill.

Ekkor jó szedni Spirulina + Chlorella algát

Ezzel a folyamattal a V, D, és J régiók kapcsolódása a variábilis régió diverzitását biztosítja, ami magyarázza, hogyan generál immunglobulint a B sejt szinte végtelen számú eltérő antigénnel szemben. Az Fc fragmens, ami az "Y" alapját adja, két nehézláncból áll, és két, ill. Az Fc antitestek ellen a különböző sejtek receptoraihoz és a komplement proteinekhez kapcsolódik. A kapcsolódás következtében az ellenanyag különböző hatásokat vált ki, mint például opszonizáció, sejtlízis, degranuláció hízósejt, basofil- és eozinofil-granulociták és egyéb folyamatokat.

A nehéz- és könnyű-lánc variábilis régióját mesterségesen egymáshoz lehet kapcsolni és így meg lehet alkotni az ún. Az immunglobulin koncentráció megközelítő mennyiségi meghatározását a fehérje elektroforézissel végzik.

Ezzel a módszerrel a vérplazma fehérjéket albuminra, alfa-globulinokra antitestek ellen és 2béta-globulinokra 1 és 2 valamint gamma-globulinokra választják szét, töltésüknek és méretüknek megfelelően. Az immunglobulinok a gamma régióban vannak.

• Papilloma krém bosna i hercegovina
• Harántcsíkoltizom elleni antitest - SYNLAB

Mieloma és néhány más betegség esetén egy adott immunglobulin rendkívül nagy koncentrációban van jelen, ami egy monoklonális csíkot ad. A könnyű láncnak is vannak izotípusai — lambda és kappa —, de ezek nem módosítják az immunglobulinok osztályba sorolását, ezért gyakran figyelmen kívül hagyják őket. Az immunsejtek egy része ezekkel az immunglobulinokkal annak alapján tud kapcsolódni, hogy milyen, az IgG, IgA, IgM, IgD, és IgE konstans részéhez kapcsolódó receptort fejez ki a sejt felszínén.

Egy B limfocita által termelt ellenanyagok a nehézlánc vonatkozásában különbözhetnek egymástól, illetve előfordul, hogy ugyanakkor több osztályba tartozó immunglobulint is termel a sejt.

Mindazonáltal ezek az immunglobulinok megegyeznek az antigénkötő képességük antitestek ellen, amit a variábilis régió kódol. Ahhoz, hogy az óriási számú különböző specificitás megjelenjen a szervezetben és védje azt a számtalan idegen anyaggal szemben, szervezetünk sok millió, egymástól eltérő B limfocitát állít elő. Fontos tisztázni, hogy amennyiben egy olyan rendszer biztosítaná ezt a sokszínűséget, amelyben minden egyes eltérő variábilis szakaszt egy önálló gén kódolna, akkor a teljes genom sem lenne elég erre a célra.

Ezzel szemben, amint méregtelenítő nutrifitup Susumu Tonegawa -ban kimutatta, a B antitestek ellen genomjának egyes részeiben olyan szerkezeti változások gén-rekombinációs folyamatok zajlanak le, amelyek az immunglobulinok változékonyságát biztosítják.

Tonegawa ezért a felfedezéséért orvosi Nobel-díjat kapott ben. IgM[ szerkesztés ] Az IgM olyan polimer szerkezetű molekula, amelyben több monomer immunglobulin kovalens kötéssel, diszulfid-híd révén kapcsolódik egymással, általában pentamert, ritkán hexamert képezve. A polimer szerkezet miatt a molekula igen nagy méretű, molekulatömege eléri a kD -t pentamer forma.

A pentamerhez a legtöbb esetben egy ún. J lánc is kapcsolódik, míg a hexamerben térszerkezeti okok miatt J lánc nem található. Tekintettel arra, hogy antitestek ellen egyes monomer két antigént képes megkötni, egy pentamer IgM molekula elméletileg 10 antigén megkötésére képes, bár a valóságban ez az állapot az antigének térbeli gátlása miatt nem következik be.

Nagy mérete miatt nehezen kerül ki a véráramból, és ezért a szövetközi térben kis koncentrációban van jelen.

Harántcsíkoltizom elleni antitest

Az Antitestek ellen elsődlegesen a vérszérumban található, bár a hozzá kapcsolódó J lánc miatt a nyálkahártyák felületére is szekretálódik. Polimer szerkezete miatt nagy aviditással köti az antigéneket, és ugyancsak hatékony a komplement rendszer aktiválásában is.

Az őssejtek genomjában az IgM nehézlánc konstans régióját kódoló génszakasz μ közvetlenül a variabilisért felelős gének után helyeződik el, és ezért a B limfociták érése során bekövetkező rekombinációs mechanizmusok eredményeképpen az IgM lesz az első immunglobulin, amelyet a sejt kifejez. IgD[ szerkesztés ] Az IgD a legkisebb mennyiségben termelődő immunglobulin. Az IgD szerkezetileg monomer immunglobulin, és a δ nehézlánc alkotja.

Szerepe egyelőre nem ismert, sőt azok a kísérleti egerek, amelyek nem termelik ezt az immunglobulint teljesen egészséges immunrendszerrel rendelkeznek. Minden molekula két antigént képes megkötni.

Ellenanyag

Ez a legnagyobb mennyiségben előforduló immunglobulin, amely mintegy felerészben a vérbenilletve a szövetek közti folyadékban található. Az immunglobulinok közül csak ez az izotípus képes a méhlepényen placentán keresztül a magzatba antitestek ellen.

Ez a folyamat — amit anyai immunitásnak is nevezünk — biztosítja, hogy az élet első néhány hetében az immunológiai értelemben is éretlen újszülött legyőzze a környezetében jelenlévő kórokozókat. Az első heteket követően a csecsemő saját maga termeli az ellenanyag-molekulákat, amelyekkel képes a saját szervezetének védelmére. Az IgG számos patogénhez kapcsolódik, így vírusokatbaktériumokat és gombákat köt, és velük szemben megvédi a szervezetet egyrészt a komplement rendszer aktiválásával klasszikus útmásrészt a kórokozók opszonizációját fagocitózis és toxinjaik semlegesítését okozza.

Az IgG4 nem aktiválja a komplement rendszert.

Az IgG4 kötési képessége affinitás közepes, míg az IgG2 affinitása rendkívül alacsony. Szintén előfordul az anyatejben, könnyben és a nyálban. Ez az immunglobulin a testfelszínre jutott, lenyelt vagy belégzett patogénekkel szemben fejti ki védő tevékenységét. Az IgA nem aktiválja a komplement rendszert és csak kismértékben opszonizál fagocitózis elősegítése.

A vérben keringő IgA jelentős része monomer, de dimer szerkezet is található belőle. A nehézláncot az α génszakasz kódolja a genomban. Az IgA1 a többi immunglobulinhoz hasonlít, míg az IgA2 molekulában a nehéz- és könnyű-láncok nem a kovalens diszulfid-hiddal, hanem nem-kovalens kötésekkel kapcsolódnak.